Régulation de l'activité enzymatique p.4

Est-ce que quelqu'un sait pourquoi la courbe de la vitesse de réaction du CTP dépasse celle de l'absence d'effecteur allostérique vers une concentration de 35mM?

Y a-t'il une logique quelconque?

Effectivement, c'est étrange, je serais porté à dire que c'est une erreur puisqu'à une certaine concentration tu atteint inévitablement Vmax...Logiquement, le CTP est un inhibiteur et devrait ralentir l'ascension à Vmax, comparativement à la courbe en absence d'effecteur allostérique. Enfin, je ne suis pas certain à 100% de ce que j'avance, mais je crois que c'est une erreur.

De retour à mon bouquin

voici un site très utilile sur l'alostérie...

http://www.esi.umontreal.ca/~syguschj/cours/BCM2504/Regulation/1_Allosterie.pdf

enjoy !!!

Mais sans se tapper la lecture de tout ça...quelle conclusion on en tire? Une erreur ou quelque chose de plus complexe?

Une chose est sure...c'est surement pas une erreur..
Mais bon... à très haute concentration de CTP, Vmax est le meme...entk jsuis bloquer la pour mon explication

je suis daccord avec Maryse se n'est pas une erreur. Oui c'est une inhibition mais le CTP maintient l'état T (inhibition) et l'ATP maintient l'état R (stimulation) C'est juste que 1 passe par l'état T et l'autre par l'état R et c'est quand même plus rapide que sans effecteur allostérique. Le CTP demande plus de concentration d'aspartate au début. En2k c'est sque je pense dite moi le si je me trompe

Bein, c'est ça je me dit...à très haute concentration de substrat (supposons que 35mM c'est haut), bein on atteint Vmax. Je vois mal pourquoi en présence d'un inhibiteur (CTP) ça irait plus vite versus le cas où il y a absence de l'inhibiteur...

OUi mais sque je dis avant es-ce que sa a du sens????

Ouais ok je suis d'accord avec toi que au début tu as besoin de plus d'Asp puisque tu es principalement sous la forme T (inactivée), mais une fois que tu es saturé, que tu sois en présence d'ATP, de CTP ou de rien, il me semble que le résultat devrait être le même: Vmax et que la courbe devrait tout simplement se rejoindre en une asymptote. Non?

Le prof a genre dit à un moment donné que le CTP fonctionnait seulement s'il n'était pas saturé et j'ai aussi que si c'est à Vmax c'est que nous sommes en présence de l'état R donc sa veut p-ê dire que lorsque CTP est saturé l'état T se transforme en la forme active soit l'état R et s'est pour sa que c'est mieux que sans effecteur. Sa aurait du sens....si sa se peut évidamment.

Non, ce que le prof avait dit c'était que si on saturait à la fois de substrat et de CTP, que l'on se retrouverait à Vmax, puisque l'enzyme aurait tout ces sites actifs liés et donc fonctionnerait à plein régime.

Pour en revenir à la question de Amos, qui en même temps me chicotte...

C'est que si justement lorsqu'on sature en substrat (dans ce cas en Asp...disons aux alentours de 35mM), on devrait normalement se retrouver avec Vmax, indépendemment de ce qui se retrouve dans la solution...non?

le CTP va jouer comme inhibiteur sur l'enzyme quand elle en aura produit en trop grande quantité. C'est un rétro inhibition. Quand trop de ctp, l'enzyme qui étais de forme R se tranforme en forme T alors elle devient inactive donc ca production de ctp diminue donc la concentration en ATP augmente par le fait meme. Alors, une fois qu'il n'y a plus de CTP (juste atp) l'enzyme recoit de l'ATP dans son site allostérique de sorte qu'elle se transforme en forme R et recommence a reformer du CTP... et ainsi va la vie de cette enzyme... je me trompe??

Oui Pascal je crois que tu as raison, mais ça c'est quand la concentration du substrat reste constante...Sauf que si on augmente la concentration du substrat à un point assez élevé, la rétro inhibition n'a pas lieu puisqu'il y un excès de substrat...

Oui mais le CTP maintient la forme T non?

le prof est juste trop clair dans ses explications

parce que dans les note p.4 y dise que CTP maintient l'état T donc si on était dans l'État R en principe sa devrait être de l'atp non?

Il maintient la forme T quand la concentration de substrat est faible, oui. C'est pour ça qu'au début sur la courbe à la page 4 on voit qu'à une concentration de 10 mM d'Asp la réaction en présence d'ATP est plus rapide, mais au fur et à mesure que la concentration d'Asp augmente, la différence diminue jusqu'à ce que les deux se rejoignent (aux alentours de [Asp]=35mM) ce qui est logique puisque l'enzyme libre se lie immédiatement avec le substrat et catalyse la réaction à Vmax avant même de se lier avec de l'ATP ou du CTP...sauf que je ne vois pas pourquoi la courbe qui illustre l'absence d'effecteur allostérique ne suit pas cette tendance aussi puisque elle aussi à une concentration dans les environs de 35mM devrait être saturée.

Suis-je un peu plus clair?

JE suis un peu mélangée.... je ne comprend plu

D'après moi, la courbe qui illustre "Absence d'effecteur allostérique" devrait rejoindre les deux autres lorsque la concentration d'Aspartate est aux alentours de 35mM.

JE suis convaicu que se n'est pas une erreur

Je comprends mal pourquoi alors, si ce n'est pas une erreur.

First à quoi sa sert de comparer qqch si sa donne la même et secondo le prof a dit que avec ATP et CTP c'était mieux mais pas mieux d'Une façcon extrême c'est pour sa que je dis que se n'est pas une erreur

Bah en gros tu compares deux situations a priori, mais les deux tendent vers la même chose avec l'augementation de la concentration du substrat: ils tendent vers Vmax, c'est juste que quand tu mets de l'ATP dans ton milieu ça l'atteint plus vite et quand tu as du CTP ca l'atteint moins vite, mais ça l'atteint quand même (tu le vois clairement à la page 4). Grosso modo, ce que ça prouve c'est que si ton enzyme a vraiment un surplus de substrat, il se fout de ce qu'il y a dans son environnement, il roule à fond la caisse et catalyse la réaction à vitesse=Vmax. Ce que j'estime être une erreur c'est le fait que la courbe qui illuste le milieu dépourvu d'ATP et de CTP (le milieu "standard") devrait normalement atteindre elle aussi Vmax un jour ou l'autre, cependant sur le graphique à la page 4, cette courbe là n'atteint pas Vmax...ce qui est carrément illogique puisque le milieu est en train de se saturer en substrat.

Je comprends ce que tu expliques depuis tantôt que le CTP ralentit la réaction et que l'ATP l'accélère, mais il faut que tu comprennes qu'en augmentant ta concentration de substrat, l'ATP et le CTP n'ont plus d'effet sur la vitesse de la réaction...ils ne font qu'à des concentrations réduites. C'est pourquoi la courbe qui est entre les deux est mal dessinée puisqu'elle n'atteint pas Vmax.

Anyway je crois pas que ceci fasse office d'une question vraiment importante à l'examen, je crois qu'Amos voulait simplement souligner une erreur qui s'était glisser dans les notes.

Julien!!!! Y'a pas d'erreur!!! La meme courbe est dans le Voet pis c'est la 2e édition.. y'a une explication c'est juste qu'on la connait pas

Bah anyway, c'est peut-être juste la façon dont le graphique est présenté, mais c'est clair que ça concorde pas avec les explications qu'on a reçues. D'ailleurs, je ne crois pas que le Voet soit exempt d'erreur, même si il est un très bon livre de référence.